 | |
| Contoh Produk Kolagen, Credit by google.com |
Kolagen
merupakan komponen struktural utama dari jaringan ikat putih (white connetive
tissue) yang meliputi hampir 30 persen dari total protein pada jaringan dan
organ tubuh vertebrata dan invertebrata. Pada mamalia, kolagen terdapat di
kulit, tendon, tulang rawan dan jaringan ikat. Demikian juga pada burung dan
ikan, sedangkan pada avertebrata kolagen terdapat pada dinding sel (Baily and
Light,1989). Kolagen adalah sejenis protein. Secara
alami mempunyai serat, menghubungkan dan mendukung jaringan tubuh lainnya,
seperti kulit, tulang, tendon, otot, dan tulang rawan. Organ-organ internal
juga didukung oleh kolegn bahkan juga ada dalam gigi. Di dalam tubuh ada
sekitar 25 jenis kolagen yang terjadi secara alamiah.
Kolagen adalah salah satu protein yang
paling banyak hadir dalam tubuh mamalia, termasuk manusia. Bahkan, itu membuat
sekitar 25 persen dari jumlah total protein dalam tubuh. Bahkan ada juga orang
yang menyebutkan bahwa kolagen seperti lem pada tubuh untuk melekatkan bersama-sama.
Tanpa itu, tubuh akan, secara harfiah, berantakan. Molekul kolagen tersusun dari
kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda bergantung
pada sumber bahan bakunya. Asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin
merupakan asam amino utama kolagen. Asam-asam amino aromatik dan sulfur terdapat
dalam jumlah yang sedikit. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino pembatas
dalam berbagai protein (Chaplin, 2005).
Molekul
dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang mempunyai struktur batang
dengan BM 300.000, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang
sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap tiga rantai
polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri,
menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara group NH dari residu glisin
pada rantai yang satu demean group CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin,
prolin, dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan
memperkuat triple heliks (Wong, 1989).
Sintesis Kolagen
Asam
amino dalam pembentukan kolagen
Kolagen
berisi asam amino spesifik-Glycine, prolina, hidroksiprolina dan arginin. Asam
amino ini memiliki pengaturan yang biasa di masing-masing rantai tiga subunit
kolagen ini. Urutan ini sering mengikuti pola yang Gly-Pro-X atau Gly-X-Hyp,
mana X mungkin salah satu residu asam amino. Prolina atau hidroksiprolina
merupakan sekitar 1/6 dari total urutan. Glycine (Gly) ditemukan di hampir
setiap residu ketiga. Glycine menyumbang 1/3 dari urutan berarti sekitar
setengah dari urutan kolagen yang tidak glycine, prolina atau hidroksiprolina.
Prolina (Pro) membuat sekitar 17% dari kolagen.
Kolagen
juga memiliki dua jarang turunan asam amino yang secara tidak langsung
dimasukkan selama terjemahan. Asam-asam amino yang ditemukan di lokasi tertentu
relatif terhadap glisin dan diubah post-translationally oleh enzim yang
berbeda, keduanya memerlukan vitamin C sebagai suatu kofaktor. Hidroksiprolina
berasal dari prolina dan Hydroxylysine berasal dari lisin. Tergantung pada
jenis kolagen, berbagai jumlah hydroxylysines yang glikosilasi (kebanyakan
memiliki disakarida terpasang). Selain itu, pengulangan reguler dan tinggi
glycine konten ditemukan dalam hanya beberapa fibrosa protein lain, seperti
fibroin sutra. Dalam sutra 75-80% adalah -Gly-Ala-Gly-Ala-dengan 10% serina,
dan elastin kaya glycine, prolina dan alanin (Ala), yang side group adalah
gugus metil kecil, inert.Isi tinggi glycine tidak ditemukan dalam protein
globular kecuali dalam bagian yang sangat singkat dari urutan
mereka. Karena glycine adalah asam amino terkecil dengan rantai samping
tidak ada, itu memainkan peran unik dalam fibrosa protein
struktural. Kortisol merangsang degradasi kolagen (kulit) menjadi asam
amino (Mandal, 2012).
a. Pembentukan tipe I kolagen
Tipe
I kolagen adalah kolagen yang paling melimpah dalam tubuh menurut Mandal,
(2012).
Dalam sel.
1. Selama
terjemahan, dua jenis rantai peptida dibentuk pada ribosom sepanjang kasar
retikulum endoplasma (RER). Ini disebut rantai alpha-1 dan alpha-2. Rantai peptida
ini (dikenal sebagai preprocollagen) memiliki pendaftaran peptida pada setiap
akhir dan peptida sinyal.
2. Preprocollagen
kemudian dilepaskan ke lumen RER. Kemudian sinyal peptida diurai di dalam RER
dan rantai peptida yang sekarang disebut pro-alpha rantai.
3. Hidroksilasi
dari prolin dan lisin asam amino terjadi di dalam lumen. Proses ini bergantung
pada asam askorbat (Vitamin C) sebagai suatu kofaktor. Lebih lanjut glikosilasi
residu hydroxylysine tertentu terjadi.
4. Struktur
heliks Triple dibentuk di dalam retikulum endoplasma dari setiap dua rantai
alpha-1 dan satu jaringan alpha-2. Ini disebut procollagen.
5. Procollagen
diangkut ke aparat golgi, di mana itu dikemas dan disekresikan oleh exocytosis.
Luar sel
1.
Sekali luar sel, peptida
pendaftaran diurai dan tropocollagen dibentuk oleh procollagen peptidase.
2.
Molekul-molekul
tropocollagen ini berkumpul untuk membentuk kolagen fibril, melalui pembentukan
ikatan pertautan kovalen silang oleh lysyl oksidase yang menghubungkan
hydroxylysine dan lisin residu. Beberapa kolagen fibril bentuk serat kolagen.
3.
Kolagen mungkin melekat
membran sel melalui beberapa jenis protein, termasuk fibronectin dan integrin.
C. Gangguan kolagen sintesis
Sebagaimana terbukti dari tangga kolagen sintesis, Vitamin C
membentuk komponen penting dari proses. Kekurangan vitamin C menyebabkan
penyakit kudis, penyakit serius dan menyakitkan di mana kolagen yang disintesis
rusak dan tidak menghasilkan kuat jaringan ikat. Hal ini menyebabkan perdarahan
dan mengupas gusi, hilangnya gigi, kulit perubahan warna dan non-penyembuhan
luka. Sebelum abad ke-18, kondisi ini adalah terkenal antara durasi panjang
ekspedisi militer di mana peserta dicabut dari makanan yang mengandung Vitamin
C. Selain itu, penyakit autoimun seperti lupus eritematosus sistemik atau
rheumatoid arthritis dapat terjadi dimana sistem kekebalan tubuh melihat
kolagen sebagai asing dan serangan dan degradasi collgen dalam tubuh. Beberapa
bakteri dan virus juga menghancurkan serat kolagen dalam tubuh atau mengganggu
produksi (Mandal, 2012).
DAFTAR PUSTAKA
Bailey,
A. J., dan Light, N. D., 1989, Connective Tissue in Meat and Meat Products, Elsevier
Applied Science, pp, 238–242.
Wong,
D. W. S., 1989, Mechanism and Theory in Food Chemistry, 77, Van Nostrand
Reinhold Company Inc, New York.
Mandal,
Ananya. 2012. Sintesis Kolagen. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis-(Indonesian).aspx.
[diakses pada 28 desember 2017].
0 komentar:
Posting Komentar